蛋白質作為構成人體組織器官的支架和主要物質，在人體生命活動中起著重要作用。蛋白質的相互作用能產生許多效應，如形成特異底物作用通道、生成新的結合位點、失活、作用底物專一性和動力學變化等，細胞的代謝、信號傳導以及基因表達調控都與錯綜復雜的蛋白質相互作用網絡密切相關。

    蛋白質的三維空間結構對蛋白質相互作用和功能活動至關重要。但是，如何快速、準確地確定蛋白質三維空間結構，在生命科學領域一直是個難題，特別是對多蛋白復合物的結構進行預測、分析。

    近日，美國華盛頓大學和德克薩斯大學西南醫學中心的研究團隊在《Science》發表了題為“Computed structures of core eukaryotic protein complexes”的文章，利用全蛋白質組氨基酸協同進化分析和基于深度學習的結構建模，對酵母蛋白質復合物的準確結構進行了系統識別和構建研究。研究人員使用人工智能程序AlphaFold 2和RoseTTAFold的組合對830萬對酵母蛋白配對進行多序列比對篩選，最終識別出了1505種可能的蛋白相互作用，并確定了106個全新的蛋白復合物以及806個全新蛋白質復合物結構。這些新的復合物擁有多達5個結構亞型，在真核生物細胞的幾乎所有生命活動中發揮著重要作用。

    本研究將基于深度學習的大規模結構建模的范圍從單體蛋白質擴展到蛋白質組合，研究中發現的眾多全新蛋白復合物及相應結構有助于進一步深入理解真核細胞生命過程，且為藥物研發奠定了基礎。

    論文鏈接：
https://www.science.org/doi/10.1126/science.abm4805

    注：此研究成果摘自《Science》雜志，文章內容不代表本網站觀點和立場，僅供參考。

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